CARACTERÍSTICAS BIOQUÍMICO-NUTRICIONALES DE LA GLUTAMINA

 

La glutamina es uno de los 20 aminoácidos que constituyen las proteínas del organismo. Desde el punto de vista nutricional es considerado un aminoácido condicionalmente esencial, es decir, necesario solo bajo condiciones críticas. El grupo R de la glutamina le otorga una fuerte polaridad de modo que este aminoácido es relativamente más soluble en agua que en grasas.

Entre el 60-90% de su consumo es absorbido principalmente a través del yeyuno, por lo cual, una pérdida de este segmento puede reducir la tasa de absorción hasta en un 20% (1).

 

La glutamina es el aminoácido libre más abundante en el plasma aunque también se encuentran en grandes concentraciones en el tejido muscular. Su concentración en el cuerpo se debe a la relación que existe entre la actividad biológica de dos enzimas: la glutaminasa (depura glutamina) y la glutamina sintetasa (genera glutamina).

 

Aquellos órganos o sistemas con una mayor actividad de glutaminasa tales como el sistema inmune, los riñones o intestinos, son considerados consumidores de glutamina (el intestino delgado es el órgano con la actividad más alta de glutaminasa); mientras que aquellos órganos o sistemas con una gran actividad de glutamina sintetasa son considerados productores de glutamina tales como el músculo esquelético, los pulmones, el hígado o el cerebro; de hecho el tejido muscular presenta la tasa más elevada de síntesis de glutamina: 0.75 mg/dl (2), lo cual equivale a unos 60-80 g/d (1)

 

Bajo condiciones de estrés, la capacidad muscular de sintetizar glutamina es superada por las demandas elevadas del riñón, los intestinos y las células inmunitarias, lo cual genera un déficit peligroso que, de no ser repuesto, podría poner en riesgo la vida de la persona.

 

2. Metabolismo

La glutamina se puede sintetizar a partir de glutamato, aminoácidos de cadena ramificada, aspartato y asparagina. El glutamato es un compuesto intermediario en la liberación y degradación de glutamina. Cuando el glutamato incorpora una molécula de amoniaco (NH3) el resultado es glutamina; mientras que cuando la glutamina libera NH3 el resultado es glutamato (3).

 

 ciclo-de-la-glutamina

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Figura 1. Ciclo de la glutamina

 

Los aminoácidos de cadena ramificada (ACR), así como el aspartato, son transaminados en su mayoría. La pérdida de un grupo amino por parte de los ACRs o el aspartato, permite la síntesis de alanina a partir de piruvato y la liberación a su vez de α-cetoglutarato. Este cetoácido puede incorporar un grupo amino y es convertido en glutamato y luego después de incorporar otro grupo amino es convertido en glutamina.

 

transaminacion

 

 

 

 

 

 

 

Figura 2. Transaminación

 

 3. Funciones

Se reconoce el papel de la glutamina como un factor de transcripción celular tanto para el estimulo de la producción de glutamina sintetasa, cuando los niveles de glutamina celulares disminuyen, como para la producción de otras proteinas que participan de la respuesta orgánica frente a las injuria inflamatoria.

 

La glutamina participa como factor de transcripción para la síntesis de HSP (por sus siglas en inglés para Heat Shock Proteins), una familia de proteinas expresadas por leucocitos, monocitos y granulocitos. Estas proteinas son importantes desde el punto de vista molecular porque ayudan a generar las condiciones necesarias para la sobrevivencia celular en condiciones críticas.

La glutamina también participa de la modulación de la respuesta inflamatoria, reduciendo la síntesis de citoquinas proinflamatarias e incrementando los niveles de glutatión en los tejidos; el glutatión es parte del sistema antioxidante humana que es fundamental para reducir los radicales pro-oxidantes que se producen durante la inflamación.

 

A nivel intestinal, el papel de la glutamina es sumamente interesante. Se conoce desde mucho que los sujetos en estado crítico pueden presentar una pérdida significativa de la integridad de la mucosa intestinal con lo cual se pierde la función inmunológica del intestino y se produce una amplificación de la respuesta inflamatoria general, evento responsable de la falla orgánica múltiple.

 

4. Suplementación

En líneas generales, la información disponible sugiere valores entre 0.2g – 0.5 g/kg/d.

 

 

 

Robinson Cruz

Director IIDENUT

Nutricionista Clínico

Especialista en Bioquímica Nutricional

 

 

Referencias Bibliográficas

1.Canul-Medina G,  Coop-Gamas O, Guevara-Guarfias U, Montaño-Candia M, Machado-Villarroel L, Montaño-Candia M, Zúñiga-Rivera A. Glutamina en Nutrición Clínica. Revista de Endocrinología y Nutrición Vol. 17, No. 4 • Octubre-Diciembre 2009 pp 161-169

2. Cruzat Vinicius Fernandes, Petry Éder Ricardo, Tirapegui Julio. Glutamina: aspectos bioquímicos, metabólicos, moleculares e suplementação. Rev Bras Med Esporte  [Internet]. 2009  Oct [cited  2016  Aug  15] ;  15( 5 ): 392-397. Available from: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1517-86922009000600015&lng=en.  http://dx.doi.org/10.1590/S1517-86922009000600015.

3. Cruz R. Fundamentos de la Nutrioterapia Moderna. 1ª Edición. Lima: 2007

 

  

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